LAS ENZIMAS Y SUS FUNCIONES

LAS ENZIMAS 

Las  enzimas son proteínas cuya función es catalizar, es decir, acelerar reacciones químicas en los seres vivos. Ello significa que participan en las reacciones, disminuyendo el nivel de “energía de activación” propia de cada reacción química, aumentando notablemente su velocidad sin consumirse. 

 

Se llama “energía de activación” a la energía necesaria de aplicar (ya sea en forma de calor, electricidad o radiación), para que dos moléculas determinadas colisionen (choquen) y se produzca una reacción química entre ellas.

 

Un ejemplo común, y que realizas en la vida diaria, es encender un fósforo. Los fósforos no se encienden en forma espontánea, pero al aumentar la temperatura por la fricción de la cabeza se desencadena la ignición de la pólvora.

 

Ciertamente, un aumento así de temperatura no puede ocurrir en las células, puesto que se terminarían destruyendo las proteínas y evaporando el agua, con la consiguiente muerte celular.

 Esto no sucede, ya que las enzimas disminuyen la energía de activación, de manera que las reacciones químicas ocurran y las células se mantengan vivas.

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Características generales de las enzimas 

Casi todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Una de sus características es que son catalizadores específicos, es decir, cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y actúa sobre  moléculas particulares (sustrato).

 

La estructura de la enzima, especialmente su forma y cargas eléctricas en el sitio activo, es responsable de su especificidad.

 

La función de las enzimas depende de su secuencia lineal de aminoácidos, que se pliega de manera particular, dando forma tridimensional a la proteína. Las enzimas proveen una superficie donde pueden ocurrir las reacciones.

 

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Cada enzima tiene una región de su superficie llamada sitio activo, donde entra y se une a un sustrato específico. Se forma así un complejo enzima-sustrato, que es transitorio mientras dura la reacción. En el sitio activo se produce un debilitamiento de algunos enlaces en la molécula del sustrato por diversos mecanismos.

 

 El sustrato experimenta un cambio químico y los productos de la reacción se liberan de la enzima. Las enzimas, tal como los catalizadores inorgánicos, no son afectadas permanentemente o consumidas en las reacciones en que participan.

 

 Actúan una y otra vez en la catálisis de la misma reacción. Las propiedades de las enzimas están estrechamente relacionadas con el hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable.

En una reacción catalizada por una enzima, esta no reacciona químicamente con las sustancias sobre las que actúa (llamadas sustrato), ni altera el equilibrio de la reacción: solo aumenta la velocidad con la que esta se produce.

 

En términos generales, podemos señalar que en una reacción catalizada por enzimas tenemos:

 

 

Modos de acción de las enzimas 

 

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al sitio activo de la enzima:

 

a) El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos.

 

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b) El modelo del ajuste inducido señala que, en algunos casos, el sitio activo adopta la conformación idónea solo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al sitio activo de la enzima desencadena un cambio conformacional, que da lugar a la formación del producto.

 

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Velocidad de reacción 

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de varios factores, entre ellos: la concentración del sustrato, la temperatura, el pH del medio, y la presencia de inhibidores.

Efecto de los inhibidores sobre la actividad enzimática 

 

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de una enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar, temporalmente, el sitio activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo), o bien, alterar la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo).

 

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Ciertos inhibidores entran en el sitio activo de la enzima, impidiendo que se unan los sustratos. Otros inhibidores se unen en otras regiones de la enzima, provocando una distorsión en la forma del sitio activo, lo que también repercute en un impedimento para la unión de sustratos o para que ocurra la catálisis.

 

 Muchas toxinas son inhibidoras de enzimas. Existen inhibidores que tienen utilidad médica en el tratamiento del cáncer y en infecciones virales y bacterianas. 

 

Algunas enzimas (alostéricas) tienen un sitio receptor, el sitio alostérico, en alguna región de la enzima que no es el sitio activo (el término alostérico significa “otro espacio”). 

 

Las sustancias que afectan la actividad enzimática mediante unión con sitios alostéricos se denominan reguladores alostéricos. 

 

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Algunos de estos son inhibidores que mantienen a la enzima en su forma inactiva; en cambio, otros son activadores, que dan por resultado una enzima con un sitio funcional activo.

 

Efecto de los cofactores sobre la actividad enzimática

 

 Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren para funcionar la presencia de sustancias no proteicas que se denominan cofactores.

 Los cofactores pueden ser: iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++ o Zn++, o moléculas orgánicas, que en este caso se llaman coenzimas. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima, se llaman grupos prostéticos.

 

 La forma catalíticamente activa de la enzima, es decir, enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de una holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: Apoenzima + Grupo prostético = Holoenzima.

 

Enzimas y biotecnología 

 

La mayoría de los procesos biotecnológicos tradicionales, como la obtención de yogur, la producción de cerveza o la fermentación de la uva para fabricar vino, son realizados por las enzimas que ciertos microorganismos producen para su particular metabolismo.

 

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Sin embargo, también es posible realizar los procesos biotecnológicos con las enzimas, en ausencia de los microorganismos. 

La mayoría de las enzimas industriales se extraen de bacterias y hongos. Las enzimas presentan muchísimas aplicaciones y su utilización en el ámbito industrial se lleva a cabo desde hace muchos años. En el anterio esquema se observan algunas aplicaciones industriales de las enzimas.

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